РОЗРОБКА КОНДУКТОМЕТРИЧНОГО АРГІНІН-ЧУТЛИВОГО БІОСЕНСОРА НА ОСНОВІ АРГІНІНДЕІМІНАЗИ

Автор(и)

  • К. О. Беркета Інститут молекулярної біології і генетики НАН України, Україна
  • О. Я. Саяпіна Інститут молекулярної біології і генетики НАН України, Україна
  • Л. Р. Фаюра Інститут біології клітини НАН України, Україна
  • А. А. Сибірний Інститут біології клітини НАН України; Жешувський університет (Польща), Україна
  • С. В. Дзядевич Інститут молекулярної біології і генетики НАН України, Україна
  • О. О. Солдаткін Інститут молекулярної біології і генетики НАН України, Україна

DOI:

https://doi.org/10.18524/1815-7459.2023.1.275947

Ключові слова:

біосенсор, кондуктометричний перетворювач, аргініндеіміназа, аналіз L‑аргініну, іммобілізація ферменту

Анотація

В роботі розроблено аргінін-чутливий кондуктометричний біосенсор. Як кондуктометричний перетворювач використовували дві пари золотих гребінчастих електродів, нанесених на ситалову підкладинку. Для створення біоселективної мембрани використовували фермент аргініндeіміназу, яку іммобілізували шляхом ковалентного зшивання глутаровим альдегідом на чутливу поверхню однієї пари електродів кондуктометричного перетворювача, на другу пару електродів наносили референтну мембрану на основі бичачого сироваткового альбуміну. Визначено оптимальні умови іммобілізації ферменту. Вивчено вплив параметрів розчину (іонна сила, буферна ємність, рН та концентрація білкa) на роботу розробленого біосенсора. Досліджено стабільність функціонування та зберігання запропонованого біосенсора. Вивчено селективність біосенсора та його основні аналітичні характеристики (мінімальна границя визначення, лінійний та динамічний діапазон роботи біосенсора тощо). Показано, що розроблений біосенсор є перспективним для кількісного визначення вмісту аргініну в реальних  зразках.

Посилання

P. Lucotti, L. Monti, E. Setola et al. Oral L‑arginine supplementation improves endothelial function and ameliorates insulin sensitivity and inflammation in cardiopathicnondiabetic patients after an aortocoronary bypass. Metabolism, 58(9), рр. 1270–1276 (2009).

C. Baylis. Nitric oxide deficiency in chronic kidney disease. Am. J. Physiol. Renal Physiol, 294, 1–9 (2008).

F. Facchinetti, G. R. Saade, I. Neri et al. L‑arginine supplementation in patients with gestational hypertension: a pilot study. Hypertens. Pregnancy, 26(1), 121–130 (2007).

R. I. Yatsyshyn, M. Ya. Sukhorebska. Improving efficiency of treatment of patients suffering from osteoarthritis with co-existent abdominal obesity secondary to dyslipidemia. Galician Medical Journal, 22(1), 92–96 (2015).

J. George, S. B. Shmuel, A. Roth et al. L‑arginine attenuates lymphocyte activation and anti-oxidized LDL antibody levels in patients undergoing angioplasty. Atherosclerosis, 174(2), 323–327 (2014).

F. Moutaouakil, H. El Otmani, H. Fadel et al. L‑arginine efficiency in MELAS syndrome. A case report. Rev. Neurol. (Paris), 165(5), 482–485 (2009).

R. K. Oka, A. Szuba, J. C. Giacomini, J. P. Cooke. A pilot study of L‑arginine supplementation on functional capacity in peripheral arterial disease. Vasc. Med., 10(4), 265–274 (2005).

Y. Ozsoy, M. Ozsoy, T. Coskun, K. Namli, A. Var, B. Ozyurt. The effects of L‑arginine on liver damage in experimental acute cholestasis an immunohistochemical study. HPB Surgery, Article ID306069 (2011).

J. K. Yoon, A. Frankel, L. G. Feun, S. Ekmekcioglu, K. B. Kim. Arginine deprivation therapy for malignant melanoma. Clinical pharmacology: advances and applications, 5(1), 11–19 (2013).

M. M. Seliuk, M. M. Kozachok, M. Lyovkin, O. V. Seliuk. Optimal combinations of metabolic drugs for the treatment of cardiovascular disorders. Family Medicine, 2(70), 60–64 (2017).

L. Voloshyna, L. Vlasyk, O. Voloshyn. Dietary supplements or parapharmaceuticals: products with high content of arginine in rehabilitation treatment in patients with osteoarthrosis with high comorbidity level. Problems of Nutrition, 1, 31–39 (2017).

S. Sakaguchi. A new color reaction of protein and arginine. J. Biochem., 5, 25–31 (1925).

C. J. Weber. A modification in Sakaguchi’s reaction for the quantitative determination of arginine. J. Biol. Chem., 86, 217–222 (1930).

S. Sakaguchi. A new method for the colorimetric determination of arginine. J. Biochem.,37(2), 231–236 (1950).

Y. R. Tahboub, H. L. Pardue. A predictive-kinetic method for the quantitation of amino acids with ninhydrin. Anal. Chim. Acta, 173, 23–32 (1985).

H. A. Medien. Spectrophotometric method for determination and kinetics of amino acids through their reaction with syringaldehyde. Spectrochim. Acta A, 54, 359–365 (1998).

M. I. Parniak, G. Lange, T. Viswanatha. Quantitative determination of monosubstitutedguanidines: a comparative study of different procedures. J. Biochem. Biophys. Meth., 7(4), 267–276 (1983).

M. E. Gange, P. S. Francis, J. W. Costin, N. W. Barnett, S. W. Lewis. Determination of arginine in dietary supplements. J. Sci. Food Agric., 85, 1217–1221 (2005).

J. Csapó, Cs. Albert, K. Lóki, Zs. Csapó-Kiss. Separation and determination of the amino acids by ion exchange column chromatography applying post column derivatization. Acta Univ. Sapientiae Alimentaria, 1, 5–29 (2008).

V. Gopalakrishnan, P. J. Burton, T. F. Blaschke. High-performance liquid chromatographic assay for the quantitation of L‑arginine in human plasma. Anal. Chem., 68(19), 3520–3523 (1996).

S. Zinellu, L. Sotgia, C. Carru Deiana. Quantification of arginine and dimethylatedarginines in human plasma by field-amplified sample injection capillary electrophoresis UV detection. Methods Mol. Biol., 984, 131–138 (2013)

J. Martens-Lobenhoffer, S. M. Bode-Böger. Simultaneous detection of arginine, asymmetric dimethylarginine, symmetric dimethylarginine and citrulline in human plasma and urine applying liquid chromatography–mass spectrometry with very straightforward sample preparation. J. Chromatogr. B, 798(2), 231–239 (2003).

R. M. de Ordunã. Quantitative determination of L‑arginine by enzymatic endpoint analysis. J. Agric. Food Chem., 49, 549–552 (2001).

M. Kameya, Y. Asano. Rapid enzymatic assays for L‑citrulline and L‑arginine based on the platform of pyrophosphate detection. Enzyme Microbial Technol., 57, 36–41 (2014).

N. Ye. Stasyuk, G. Z. Gayda, L. R. Fayura, Y. R. Boretskyy, M. V. Gonchar, A. Sibirny. Novel arginine deiminase-based method to assay L‑arginine in beverages. Food Chem., 201, 320–326 (2016).

N. Stasyuk, G. Gayda, H. Yepremyan, Stepien, M. Gonchar. Fluorometric enzymatic assay of L‑arginine. Spectrochim. Acta A, 170, 184–190 (2017).

N. Verma, A. K. Singh, M. Singh. L‑arginine biosensors: A comprehensive review. Biochem. Biophysics Reports, 12, 228–239 (2017).

S. Dzyadevych, N. Jaffrezic-Renault. Conductometric biosensors. Biological Identification, 153–193 (2014).

O. Saiapina, S. Dzyadevych, Sergei, N Jaffrezic-Renault, Soldatkin. Development and optimization of a novel conductometric bienzyme biosensor for L‑arginine determination. Talanta, 92. 58–64 (2012).

S. Misawa, M. Aoshima, H. Takaku, M. Matsumoto, H. Hayashi. High-level expression of Mycoplasma arginine deiminase in Escherichia coli and its efficient renaturation as an anti-tumor enzyme. Biotechnol. 36, 145–155 (1994).

O. Y. Saiapina, V. M. Pyeshkova, O. O. Soldatkin. Conductometric enzyme biosensors based on natural zeolite clinoptilolite for urea determination. Materials Science and Engineering: Vol. 31. № 7, 1490–1497 (2011).

L. R. Fayura, Y. R Boretsky, Y. U. Pynyaha, D. N. Wheatley, A. A. Sibirny. Improved method for expression and isolation of the Mycoplasma hominis arginine deiminase from the recombinant strain of Escherichia coli. J Biotechnol. 167(4), 420–6 (2013).

F. W. Studier, B. A. Moffatt. Use of bacteriophage T7 RNA polymerase to direct selective high-level expression of cloned genes. J Mol Biol. 189(1), 113–130 (1986).

##submission.downloads##

Опубліковано

2023-04-05

Номер

Розділ

Біосенсори