ІНТАКТНІ РЕКОМБІНАНТНІ КЛІТИНИ ДРІЖДЖІВ HANSENULA POLYMORPHA, НАД-ПРОДУЦЕНТИ ФОРМАЛЬДЕГІДДЕГІДРОГЕНАЗИ, ЯК ЧУТЛИВІ БІОЕЛЕМЕНТИ ДЛЯ АМПЕРОМЕТРИЧНОГО ВИЗНАЧЕННЯ ФОРМАЛЬДЕГІДУ
DOI:
https://doi.org/10.18524/1815-7459.2008.2.114427Ключові слова:
формальдегід, рекомбінантні дріжджові клітини, амперометричний біосенсор, аналіз реальних зразківАнотація
Інтактні клітини рекомбінантних термотолерантних метилотрофних дріжджів Hansenula polymorpha з високим вмістом NAD+- і глутатіон-залежної формальдегіддегідрогенази (ФдДГ, КФ 1.1.1.284) використано як біоселективні елементи для амперометричного визначення формальдегіду (ФА). Дріжджові клітини іммобілізували на графітовому робочому електроді фізичною фіксацією клітинної суспензії за допомогою діалізної мембрани (фена- зинметосульфат служив у ролі вільнодифундуючого редокс медіатора). Передбачалось, що медіатор після проникнення в клітину взаємодіє в цитозолі з NADH, який утворюється в реакції з ФдДГ у присутності ФА. Біосенсори з рекомбінантними дріжджовими клітинами мали ширший лінійний діапазон вимірювання ФА у порівнянні із сенсорами, в складі яких містилися клітини вихідних штамів H. polymorpha (leu 1-1 і leu 2-2), і поріг визначення ФА для них складав 0,1 мM. Розроблені біосенсори є достатньо селективні, недорогі і стабільні при зберіганні протягом кількох днів, а також прості у приготуванні і експлуатації. Сконструйовані мікробні біосенсори були успішно використані для визначення ФА в реальних зразках: дезінфікуючих та фармацевтичних засобах, вакцині проти вірусної геморагічної хвороби кролів. Показано добру кореляцію результатів, отриманих біосенсорним підходом, та хімічними методами.
Посилання
Flyvholm MA, Andersen P. Identification of formaldehyde releasers and occurrence of formaldehyde and formaldehyde releasers in registered chemical products // Am. J. Ind. Med. — 1993. — 24. — P. 533-552.
Quievryn G, Zhitkovich A. Loss of DNA-protein crosslinks from formaldehyde-exposed cells occurs through spontaneous hydrolysis and an active repair process linked to proteosome function // Carcinogenesis — 2000. — 21. — P. 1573-1580.
Ma T. H., Harris M. M. Review of the genotoxicity of formaldehyde // Mutat. Res. — 1988. — 196. — P. 37–59.
Precious E., Gunn C. E., Lyles G. Deamination of methylamine by semicarbazide-sensitive amine oxidase in human umbilical artery and rat aorta // An. Biochem. Pharmacol. — 1988. — 37. — P. 707–713.
Fall R., Benson A. A. Leaf methanol — the simplest natural product from plants // Trends Plant Sci. — 1996. — 1. — P. 296–310.
Hanson A. D., Gage D. A., Shachar-Hill Y. Plant one-carbon metabolism and its engineering // Trends Plant Sci. — 2000. — 5. — P. 206–213.
Falnes P. O., Johansen R. F., Seeberg, E. AlkB-mediated oxidative demethylation reverses DNA damage in Escherichia coli // Nature — 2002. — 419. — P. 178–182.
Aas P. A., Otterlei M., Falnes P. O., Vagbo C. B., Skorpen F., Akbari M., Sundheim O., Bjoras M., Slupphaug G., Seeberg E., Krokan H. E. Human and bacterial oxidative demethylases repair alkylationdamage in both RNA and DNA // Nature — 2003. — 421. — P. 859–863.
Feron V.J., Til H.P., Vrijer de F., Woutersen R.A., Cassee F.R., Bladeren van P.J. Aldehydes: occurrence, carcinogenic potential, mechanism of action and risk assessment // Mutat. Res. — 1991. — 259. — P. 363-385.
Auerbach C., Moutschen-Dahmen M., and Moutschen J. Genetic and cytogenetical effects of formaldehyde and related compounds // Mutat. Res. — 1977. — 39. — P. 317-362.
Swenberg J. A., Barrow C. S., Boreiko C. J., Heck H., Levine R., Morgan K. T., Starr T. B. Nonlinear biological responses to formaldehyde and their implications for carcinogenic risk assessment // Carcinogenesis — 1983. — 4. — P. 945-952.
Pomerantz M, Bittner S, Khader SB. Formaldehyde semicarbazone // J. Org. Chem. — 1982. — 47. — P. 2217-2218.
Yu P.H., Lu L.X., Fan H., Kazachrov M., Jiang Z.J., Jalkanen S., Stolen C. Involvement of semicarbazide-sensitive amine oxidase mediated deamination in LPS-induced pulmonary inflammation // Am. J. Pathol. — 2006. — 168. — P. 718-726.
Gubisne-Haberle D., Hill W., Kazachkov M., Richardson J.S., Yu P.H.: Protein cross-linkage induced by formaldehyde derived from semicarbazide-sensitive amine oxidase-mediated deamination of methylamine // J. Pharmacol. Exp. Ther. — 2004. — 310. — P. 1125-1132.
Yu P.H. Involvement of cerebrovascular semicarbazide-sensitive amine oxidase in the pathogenesis of Alzheimer’s disease and vascular dementia // Med. hypothese. — 2004. — 57. — P. 175-179.
Chun L.N., Xing S.W., Ying L., Sarah P., Rong Q.H. Amyloid-like aggregates of neuronal tau induced by formaldehyde promote apoptosis of neuronal cells // BMC Neuroscience — 2007. (available online; doi:10.1186/1471-2202-8-9) http://www.biomedcentral.com/1471-2202/8/9
Dennison M.J., Hall J.M.,.Turner A.P.F. Direct monitoring of formaldehyde vapour and detection of ethanol vapour using dehydrogenase-based biosensors // Analyst. — 1996. — 12. — P. 1769-1773.
Hammerle M., Hall E.A.H., Cade N., Hodgins D. Electrochemical enzyme sensor for formaldehyde operating in the gas phase // Biosens. Bioelectron. — 1996. — 11. — P. 239-246.
Vianello F., Stefani A., Di Paolo M.L., Rigo A., Lui A., Margesin B., Zen M., Scarpa M., Soncini G. Potentiometric detection of formaldehyde in air by an aldehyde dehydrogenase FET // Sensors and Actuators. — 1996. — B37. — P. 49-54.
Herschkovitz Y., Eshkenazi I., Campbell C. E., Rishpon J. An electrochemical biosensor for formaldehyde // J. of Electroanal. Chem. — 2000. — 491. — P. 182- 187.
Kawamura K., Kerman K., Fujihara M., Nagatani N., Hashiba T., Tamiya E. Development of a novel hand-held formaldehyde gas sensor for the rapid detection of sick building syndrome // Sens Actuators B Chem. — 2005. — 105. — P. 495-501.
Knake R., Jacquinot P., Hodgson A.W.E., Hauser P.C. Amperometric sensing in the gas-phase // Anal. Chim. Acta. — 2005. — 549. — P. 1-9.
Winter B., Kamman K. Formaldehyde analysis by electrochemical biosensor // Fres. Z. Anal. Chem. — 1989. — 334. — P. 670-675.
Hall E.A.H., Preuss M., Gooding J.J., Hammerle M. Exploring sensors to monitor some environmental discharges. In Nikolelis D.P, Krull U.J., Wang J., Mascini M. (Eds). Biosensors for direct monitoring of Environmental Pollutants in field // NATO ASI Ser. 2: Environ. — 1998. — 38. — P. 227-233.
Vastarella W., Nicastri R. Enzyme/semiconductor nanoclusters combined systems for novel amperometric biosensors // Talanta — 2005. — 66. — P. 627-633.
Korpan Y. I., Gonchar M. V., Starodub N. F., Shul’ga A. A., Sibirny A. A., El’skaya A. V. A cell biosensor specific for formaldehyde based on pH-sensitive transistors coupled to methylotrophic yeast cells with genetically adjusted rnetabolism // Anal. Biochem. — 1993. — 215. — P. 216-222
Korpan Y.I., Gonchar M.V., Sibirny A.A., EI’skaya A.V. A novel enzyme biosensor spesific for formaldehyde based on pH-sensitive field effect transistors // J. Chem. Technol. Biotechnol. — 1997. -. 68. — P. 209-213.
Korpan Y.I., Gonchar M.V., Sibirny A.A., Martelet C., El’skaya A.V., Gibson T.D., Soldatkin A.P. Development of highly selective and stable potentiometric sensors for formaldehyde determination // Biosens. Bioelectron. — 2000. — 15. — P. 77-83.
Gonchar M., Maidan M., Korpan Y., Sibirny V., Kotylak Z., Sibirny A. Metabolically engineered methylotrophic yeast cells and enzymes as sensor biorecognition elements // FEMS Yeast Res. — 2002. — 2. — P. 307-314.
Rindt K. — P., Scholtissek S. An optical biosensor for the determination of formaldehyde // Biosensors: Application in Medicine, Environmental Protection and Process Control / Eds. R.D. Schmid, F. Scheller. GBF Monographs, — Weinheim: VCH, — 1989. — 13. — P. 405-415.
Khlupova M., Kuznetsov B., Demkiv O., Gonchar M., Csoregi E., Shleev S. Intact and permeabilised cells of the yeast Hansenula polymorpha as bioselective elements for amperometric assay of formaldehyde // Talanta. — 2007. — 71. — P. 934-940.
Ngounou B., Neugebauer S., Frodl A., Reiter S., Schuhmann W. Combinatorial synthesis of a library of acrylic acid-based polymers and their evaluation as immobilisation matrix for amperometric biosensors // Electrochim. Acta. — 2004. — 49. — P. 3855-3863.
Guschin D.A., Sultanov Yu.M., Sharif-zade N.F., Aliyev E.H., Efendiev A.A., Schuhmann W. Redox polymer-based reagentless horseradish peroxidase biosensors. Influence of the molecular structure of the polymer // Electrochim. Acta. — 2006. — 51. -P. 5137-5142.
Demkiv O.M., Paryzhak S.Ya, Krasovs’ka Å.S., Stasyk Î.V., Gayda G.Z., Sibirny A.A., Gonchar Ì.V. Construction of methylotrophic yeast Hansenula polymorpha strains overproducing formaldehyde dehydrogenase // Biopolymers and cell. — 2005. — 21, ¹6. –P. 525-530 (in Ukrainian).
Paryzhak S.Ya, Demkiv O., Gayda G., Gonchar M. Yeast recombinant strains over-producers of formaldehyde dehydrogenase: construction, selection and optimization of cultivating conditions // Factors of Experimental Evolution of Organisms — 2006.– P. 624-627 (in Ukrainian).
Schuhmann W., Wohlschlger H., Huber J., Schmidt H. — L., Stadler H. Development of anextremely flexible automatic analyzer with integrated biosensors for on-line control of fermentation processes // Anal. Chim. Acta. — 1995. — 315. -P. 113-122.
Polska Norma PN-71 C-04568. (1988) Water and Waste Water. Determination of methyl alcohol content. Ed. 5 (Polish Com. Standard. eds.).
Sawicki E., Hauser T.R., Stanley T.W., and Elbert W. The 3-methyl-2-benzothiazolinone hydrazone test. Sensitive new methods for the detection, rapid estimation, and determination of aliphatic aldehydes // Anal Chem. — 1961. — 33. -P. 93-96.
Demkiv O.M., Paryzhak S.Ya., Gayda G.Z., Sibirny V.A., Gonchar Ì.V. Formaldehyde dehydrogenase from the recombinant yeast Hansenula polymorpha: ³solation and bioanalytic application // FEMS Yeast Research. — 2007. — 7. — P. 1153-1159.
##submission.downloads##
Опубліковано
Номер
Розділ
Ліцензія
Авторське право (c) 2008 Сенсорна електроніка і мікросистемні технології
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.
Авторське право переходить Видавцю.
